Wie eine Bodenmikrobe die künstliche Photosynthese vertiefen könnte

Pflanzen sind zum Besten von ihre bloße Existenz gen verdongeln Prozess namens Kohlenstofffixierung angewiesen, zusammen mit dem Kohlendioxid aus dieser Luft in kohlenstoffreiche Biomoleküle umgewandelt wird. Dies ist dieser springende Zähler dieser Photosynthese und ein Eckpfeiler des riesigen ineinandergreifenden Systems, dies Kohlenstoff durch Pflanzen, Tiere, Mikroben und die Lufthülle zirkuliert, um dies Leben gen dieser Erdung zu erhalten.

Jedoch die Champions dieser Kohlenstofffixierung sind keine Pflanzen, sondern Bodenbakterien. Wenige bakterielle Enzyme zur Folge haben verdongeln Schlüsselschritt zusammen mit dieser Kohlenstofffixierung 20-mal schneller durch qua pflanzliche Enzyme, und herauszufinden, wie sie dies tun, könnte Wissenschaftlern helfen, Gießen dieser künstlichen Photosynthese zu gedeihen, um dies Treibhausgas in Kraftstoffe, Düngemittel, Antibiotika und andere Produkte umzuwandeln.

Jetzt hat ein Forscherteam des SLAC Patriotisch Accelerator Laboratory des Energieministeriums dieser Stanford University, des Max-Planck-Instituts zum Besten von terrestrische Mikrobiologie in Deutschland, des Joint Genome Institute (JGI) des DOE und dieser Universität Concepcion in Chile entdeckt, wie ein bakterielles Enzym – ein Molekül Maschine, die chemische Reaktionen ermöglicht – dreht gen, um dieses Kunststück zu vollbringen.

Anstatt Kohlendioxidmoleküle zu greifen und sie einzeln an Biomoleküle zu heften, fanden sie hervor, besteht dieses Enzym aus Paaren von Molekülen, die synchron funktionieren, wie die Hände eines Jongleurs, dieser taktgesteuert Bälle wirft und fängt, um die Arbeit schneller zu erledigen . Ein Mitglied jedes Enzympaares öffnet sich weit, um eine Schlange von Reaktionsbestandteilen einzufangen, während dies andere oben seinen eingefangenen Bestandteilen schließt und die Kohlenstofffixierungsreaktion durchführt; dann tauschen sie die Schlingern in einem kontinuierlichen Zyklus.

Ein einziger Zähler molekularen „Klebstoffs“ hält jedes Paar enzymatischer Hände zusammen, damit sie sich koordiniert öffnen und schließen können, entdeckte dies Team, während eine Drehbewegung hiermit hilft, Zutaten und fertige Produkte in die und aus den Taschen zu drängen, in denen die Reaktionen stattfinden stattfinden. Wenn sowohl Klebstoff qua genauso Verdrillung vorhanden sind, geht die Kohlenstoff-Fixierungsreaktion 100-mal schneller qua ohne sie.

„Dieses bakterielle Enzym ist dieser effizienteste Kohlenstofffixierer, den wir Kontakt haben, und wir nach sich ziehen eine gute Erläuterung zu diesem Zweck gefunden, welches es tun kann“, sagte Soichi Wakatsuki, Professor am SLAC und Stanford und einer dieser leitenden Sprossenstiege dieser Studie. die solche Woche in ACS Central Science veröffentlicht wurde.

„Wenige dieser Enzyme in dieser Familie wirken langsam, dennoch gen sehr spezifische Weise, um nur ein Produkt herzustellen“, sagte er. „Andere sind viel schneller und können chemische Bausteine ​​zum Besten von jeglicher Arten von Produkten herstellen. Jetzt, da wir den Umstand Kontakt haben, können wir Enzyme gedeihen, die die besten Eigenschaften beider Ansätze kombinieren und mit allen möglichen Ausgangsmaterialien sehr schnell funktionieren.“

Verbesserung dieser Natur
Dies vom Team untersuchte Enzym gehört zu einer Familie namens Enoyl-CoA-Carboxylasen/Reduktasen oder ECRs. Es stammt von Bodenbakterien namens Kitasatospora setae, die zusätzlich zu ihrer Fähigkeit, Kohlenstoff zu schnüren, genauso Antibiotika produzieren können.

Wakatsuki hörte vor einem halben zwölf Jahren von Tobias Erb vom Max-Planck-Institut zum Besten von terrestrische Mikrobiologie in Deutschland und Yasuo Yoshikuni vom JGI von dieser Enzymfamilie. Erbs Forschungsteam arbeitete an dieser Kreation von Bioreaktoren zum Besten von die künstliche Photosynthese, um Kohlendioxid (Kohlendioxid) aus dieser Lufthülle in verschiederlei Produkte umzuwandeln.

So wichtig die Photosynthese zum Besten von dies Leben gen dieser Erdung genauso sei, sagte Erb, sie sei nicht sehr effizient. Wie jeglicher Gedöns, die im Laufe dieser Äonen durch die Evolution geformt wurden, ist es nur so gut, wie es sein muss, dies Ergebnis des langsamen Aufbaus gen früheren Entwicklungen, dennoch nie dieser Erfindung von Grund gen irgendetwas völlig Neues.

Darüber hinaus, sagte er, ist dieser Schrittgeschwindigkeit in dieser natürlichen Photosynthese, dieser Kohlendioxid aus dieser Luft bindet, dieser gen einem Enzym namens Rubisco beruht, ein Flaschenhals, dieser die gesamte Kettenfäden dieser photosynthetischen Reaktionen verkrampft. Die Verwendung schneller ECR-Enzyme zur Implementation dieses Schritts und deren Konstruktion, damit sie noch schneller vonstatten gehen, könnte dementsprechend verdongeln großen Effizienzschub mitbringen.

„Wir versuchen nicht, eine Kopie dieser Photosynthese zu zeugen“, erklärte Erb. „Wir wollen verdongeln Prozess errechnen, dieser viel effizienter ist, während wir unser Verständnis von Ingenieurskunst nutzen, um die Konzepte dieser Natur nachzubauen. Solche ‚Photosynthese 2.0‘ könnte in lebenden oder synthetischen Systemen wie künstlichen Chloroplasten – in Öl suspendierten Wassertröpfchen – stattfinden.“

Porträts eines Enzyms
Wakatsuki und seine Haufen untersuchten ein verwandtes System, die Stickstofffixierung, dies Stickstoffgas aus dieser Lufthülle in Verbindungen umwandelt, die Lebewesen benötigen. Fasziniert von dieser Frage, warum ECR-Enzyme so schnell sind, begann er mit Erbs Haufen zusammenzuarbeiten, um Kontern zu finden.

Hasan DeMirci, ein wissenschaftlicher Mitwirkender in Wakatsukis Haufen, dieser jetzt Assistenzprofessor an dieser Koc University und Forscher am Stanford PULSE Institute ist, leitete die Bemühungen am SLAC mit Hilfe von einem halben zwölf SLAC-Sommerpraktikanten, die er betreute. „Wir trainieren jedes Jahr sechs oder sieben von ihnen, und sie waren mutig“, sagte er. „Sie kamen unvoreingenommen, bereit liegend zu lernen, und sie nach sich ziehen Erstaunliches geleistet.“

Dies SLAC-Team stellte Proben des ECR-Enzyms her und kristallisierte sie zur Untersuchung mit X-Strahlen an dieser Advanced Photon Source am Argonne Patriotisch Laboratory des DOE. Die X-Strahlen enthüllten die molekulare Struktur des Enzyms – die Form seines atomaren Gerüsts – sowohl zum Besten von sich alleinig qua genauso in Zusammenhang mit einem kleinen Helfermolekül, dies seine Arbeit erleichtert.

Weitere Röntgenuntersuchungen an dieser Stanford Synchrotron Radiation Lightsource (SSRL) von SLAC zeigten, wie sich die Struktur des Enzyms veränderte, wenn es an ein Trägermaterial gebunden wurde, eine Betriebsart molekulare Werkbank, die Zutaten zum Besten von die Kohlenstofffixierungsreaktion zusammenstellt und die Reaktion vorantreibt.

Schließlich führte ein Forscherteam dieser Linac Coherent Light Source (LCLS) von SLAC detailliertere Studien des Enzyms und seines Substrats am japanischen Freie-Elektronen-Röntgenlaser SACLA durch. Die Wahl eines Röntgenlasers war wichtig, da er es ihnen ermöglichte, dies Verhalten des Enzyms zusammen mit Raumtemperatur – näher an seiner natürlichen Umgebung – nahezu ohne Strahlenschäden zu untersuchen.

In dieser Zwischenzeit führten die Haufen von Erb in Deutschland und die Haufen von außerordentlichem Professor Esteban Voehringer-Martinez an dieser Universität von Concepcion in Chile detaillierte biochemische Studien und umfangreiche dynamische Simulationen durch, um die von Wakatsuki und seinem Team gesammelten Strukturdaten zu verstehen.

Die Simulationen zeigten, dass dies Öffnen und Schließen dieser beiden Teile des Enzyms nicht nur molekularen Klebstoff beinhaltet, sondern genauso Drehbewegungen um die Mittelachse jedes Enzympaares, sagte Wakatsuki.

„Solche Umlauf ist weitestgehend wie eine Ratsche, die ein fertiges Produkt herausdrücken oder eine neue Schlange von Zutaten in die Tasche ziehen kann, wo die Reaktion stattfindet“, sagte er. Die Umlauf und Synchronisation dieser Enzympaare zusammen ermöglicht es ihnen, Kohlenstoff 100 Mal pro Sekunde zu fixieren.

Die ECR-Enzymfamilie umfasst genauso verdongeln vielseitigeren Zweig, dieser mit vielen verschiedenen Arten von Biomolekülen interagieren kann, um eine Vielzahl von Produkten herzustellen. Da sie dennoch nicht durch molekularen Klebstoff zusammengehalten werden, können sie ihre Bewegungen nicht koordinieren und funktionieren von dort viel langsamer.

„Wenn wir die Performanz dieser hochentwickelten Reaktionen zur Herstellung neuer Biomoleküle potenzieren können“, sagte Wakatsuki, „wäre dies ein bedeutender Sprung gen dem Gebiet.“

Von statischen Aufnahmen solange bis hin zu flüssigen Filmen
Bisher nach sich ziehen die Experimente statische Momentaufnahmen des Enzyms, dieser Reaktionsbestandteile und dieser Endprodukte in verschiedenen Konfigurationen erzeugt.

„Unser Traumexperiment“, sagte Wakatsuki, „besteht darin, jeglicher Zutaten zu kombinieren, während sie in den Steg des Röntgenlaserstrahls fließen, damit wir die Reaktion in Echtzeit beobachten können.“

Dies Team habe dies zusammen mit SACLA tatsächlich versucht, sagte er, dennoch es habe nicht funktioniert. „Die Kohlendioxid-Moleküle sind wirklich lütt und in Bewegung setzen sich so schnell, dass es schwierig ist, den Moment zu verknüpfen, in dem sie sich an dies Trägermaterial anlagern“, sagte er. „Außerdem ist dieser Röntgenlaserstrahl so stark, dass wir die Inhaltsstoffe nicht heftige Menstruationsblutung genug darin halten konnten, damit die Reaktion stattfinden konnte.

Ein bevorstehendes Hochenergie-Upgrade gen LCLS wird dieses Problem wahrscheinlich losmachen, fügte er hinzu, mit Impulsen, die viel häufiger eintreffen – eine Million Mal pro Sekunde – und individuell gen die ideale Stärkemehl zum Besten von jede Probe eingestellt werden können.

Wakatsuki sagte, sein Team arbeite weiterhin mit Erbs Haufen zusammen und arbeite mit dieser LCLS-Probenlieferungsgruppe und mit Forschern dieser kryogenen Elektronenmikroskopie (Kryo-EM)-Einrichtungen von SLAC-Stanford zusammen, um verdongeln Weg zu finden, diesen Verfahrensweise zum Laufen zu mitbringen.

Forscher des RIKEN Spring-8 Center und des Land der aufgehenden Sonne Synchrotron Radiation Research Institute trugen ebenfalls zu dieser Arbeit zusammen mit, die vom DOE Office of Science maßgeblich finanziert wurde. Ein Hauptteil dieser Vorarbeiten zum Besten von solche Studie wurde von SLAC-Sommerpraktikant Yash Rao durchgeführt; Neben… die Praktikanten Brandon Hayes, E. Han Dao und Manat Kaur leisteten wichtige Beiträge. Dies Joint Genome Institute des DOE stellte die DNA zur Verfügung, die zur Herstellung dieser ECR-Proben verwendet wurde. SSRL, LCLS, die Advanced Photon Source und dies Joint Genome Institute sind jeglicher Benutzereinrichtungen des DOE Office of Science.

Forschungsbericht:Kopplung zwischen Untereinheiten ermöglicht schnelle Kohlendioxid-Fixierung durch reduktive Carboxylasen

verwandte Sinister

SLAC Patriotisch Accelerator Laboratory

Die Gesamtheit oben Solarenergie zusammen mit SolarDaily.com

Salz macht Solarthermie wirtschaftlicher

Evora. Portugal (SPX) 29. vierter Monat des Jahres 2022

Solarthermische Kraftwerke nutzen konzentriertes Sonnenlicht, um zunächst Wärme und dann Strom zu erzeugen. In vor allem sonnenreichen Regionen wie Spanien, den USA oder Chile sind sie schon heute im Kaution. Um solche Technologie weiter voranzutreiben und wettbewerbsfähiger zu zeugen, hat dies Krauts Zentrum zum Besten von Luft- und Raumfahrt zusammen mit dieser portugiesischen Universität Evora und europäischen Industriepartnern eine einzigartige Testanlage gebaut und in Fabrikationsstätte genommen. Die Evora Molten Salt Platform (EMSP) ist eine dieser weltweit ersten Anlagen, die mo … weiterlesen